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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖份子个人的非常系统性和越来越多N-glycoproteins低表答水平面更加对N-glycosylation格局的的定量分析的描叙是及其难点。在测试低丰度的N糖基化表达语血清酶或肽段时,中间掺入很大未表达语的血清酶肽断,这很简易 将低丰度的糖基化表达语血清酶肽段的无线信号遮掩。凝素亲和法是当今糖血清酶质组学中用途最广泛泛的区分生物富集方式。凝集素(lectin)是一种类糖构建血清酶质,能重感情自动识别某段独特格局的的单糖或聚糖中指定区域的糖基字段而与之构建,两者与糖链可逆转非共价构建,糖血清酶或糖肽被凝集素猎取后来,大多数用指定区域的单糖凭借激烈构建凝集素将糖血清酶或糖肽过柱完成。 核胆固醇能够酶解后凭借凝集素(lectin)丰度N-糖基化肽段,到最后用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中去除连结在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该做好处理招致Asn原子核式式量添加2.9890Da。到最后用高导致精度LC-MS质谱仪加测脱糖后的肽段,能够文献检索数据报告库,根本脱糖后原子核式式量两者实际原子核式式量的转变 及糖基化绘制肽段的字段,进而选定该核胆固醇的N-糖基化位点。N-糖基化位点选定后会,再凭借label-free的原理图对其做好酶联免疫法浅析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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